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アロステリック酵素の機能、構造および速度論
の アロステリック酵素 それらは4つの分子の構造からなる有機化学物質なので、その構造は四次であると言われています.
まとめると、アロステリック酵素は、２本以上のポリペプチド鎖を有し、触媒作用が行われる単位を含む。これらはまた活性部位、すなわち化学交換も有し、この理由のためそれらは基質の認識を行う。.
言い換えれば、アロステリック酵素は、サブユニットの性質が異なる2本以上のポリペプチド鎖を持つことを特徴としています。1つは活性部位であるアイソスター、もう1つは酵素調節が行われるアロステリックです。.
後者は触媒活性を有さないが、それは刺激として作用するかまたは酵素の活性の実現に対する障害として作用する可能性がある調節分子に関連し得る。.
アロステリック酵素の簡単な紹介
アロステリック酵素は消化を容易にするという重要な役割を果たします。それらが分子の核を貫通するとき、これらの酵素は有機体の代謝に介入する力を持っています、それで彼らは起こる生化学的な必要性に従ってそれを吸収して排出させる能力を持っています。.
これが実現可能であるためには、アロステリック酵素が調節プロセスが行われるメカニズムを動かすことが必要である。.
これらの酵素は、2つの側面に分類されます。KとV。両方の飽和曲線は、典型的には双曲線のそれではなく、ギリシャのアルファベットシグマを模倣する不規則な形状のそれです。.
当然ながら、これは、その基質および反応速度が、関連する変動および反応速度の相違を引き起こすので、その構造および速度論が、マイケル酵素のものと全く同じではなく、非アロステリック酵素のそれとはるかに同じではないことを意味する。.
アロステリック酵素の構造と反応速度は、協同的相互作用、特に共有結合ではない相互作用と直接関係しています.
この仮定は、基質の濃度が上昇したときに描かれるシグモイド曲線が、酵素で起こる構造変化に関連しているという前提に基づいています。.
しかし、この相関関係は必ずしも絶対的なものではなく、このシステムでは特定の特殊性が省略されているあいまいさに向いています。.
機能
世界的に、アロステリック酵素は有機起源のそれらの分子と呼ばれ、それらはタンパク質と酵素との間の生化学的結合に影響を及ぼし得る。.
これらのアロステリック酵素の作用は分子核内への浸潤を介して発達するので、生物内では消化触媒作用を担う。それのおかげで、特に代謝の管理において、消化管に関連した様々なプロセスが拡大されます.
したがって、アロステリック酵素の主な機能は、体内での消化を促進することです。これは、それらが提出されているリンクのプロセスが、栄養素の同化ならびに生物の構造における無駄の排除を可能にすることを可能にするために起こる。.
したがって、消化器系の触媒作用は、各調節因子が特定のアロステリック部位を有するバランスのとれた環境で継続的に進行する。.
さらに、アロステリック酵素は、代謝の観点から、酵素活性が層レベルで知覚される変動を通して制御されることを達成するものである。.
その基質の濃度の変化が小さければ小さいほど、酵素の活性が受ける変換は大きくなります。.
他方、アロステリック酵素Ｋの値は、最小量の阻害モジュレーターで増加させることができる。.
パフォーマンスにおいて、アロステリック酵素は代謝過程の終わりに阻害されることがあります。それはいくつかの多酵素システム（それらは多くの種類の酵素を持っています）で起こります、細胞容量を超えるならもっともっと.
これが起こると、アロステリック酵素は触媒活性が確実に低下するようにします。そうでなければ、基質はそれを調節する代わりに酵素活性を活性化させる。.
アロステリック規制
それは、酵素活性が調節過程によって調節される細胞過程として知られている。これは、ポジティブ（つまり活性化）またはネガティブ（抑制）になる可能性があるフィードバックが生成されるという事実のおかげで可能です。.
調節は、有機的規模（細胞上、細胞上）で、シグナル伝達によって、および酵素の共有結合修飾によって、さまざまな方法で起こり得る。.
阻害剤が存在しない場合、基質の固定は通常活性中心で起こり得る。.
しかしながら、そのアロステリック中心が阻害剤によって占められている場合、この最初の元素はその構造が変化し、それ故に基質を固定することができない。.
シグモイドカイネティクスの存在は、基層に協調的な関係があることを示唆しているかもしれませんが、例外として例外ではありません（下記の「アロステリズムと協調性：同義語？」のセクションを参照）.
構造と動力学
アロステリック酵素のいくつかのポリペプチドは触媒作用を欠いている。いずれにせよ、それらはまた、モジュレーターの結合および認識が行われる戦略的かつ非常に特異的な部位を有し、それが複雑なモジュレーション酵素をもたらし得る理由である。.
これは、その触媒作用の多かれ少なかれの活性がモジュレーターの極性、すなわちそれが負極（抑制極）であるか正極（活性化極）であるかに依存するという事実によるものである。.
この生化学的交換が起こる場所、あるいはむしろモジュレーターとの酵素的相互作用は、アロステリック部位として適切に知られている。.
これは、モジュレータが化学的レベルで変化を受けることなくそれらの特性が維持される場所である。しかしながら、モジュレーターと酵素との間の関連は不可逆的ではなく、全く反対である。元に戻すことができます。したがって、このアロステリック酵素のプロセスは動けないとは言えません。.
アロステリック酵素を際立たせる1つの特徴は、それらがミカエリス - メンテンの原理を満たす動態パターンと一致しないことです。.
言い換えれば、これまでに実施された実験は、アロステリック酵素とモジュレーターとの間の結合（それらの極性に関係なく）が、正規形ではなくシグモイドを有する飽和曲線を有することを示した。シグマのギリシャ文字.
このシグモイド型の違いは、モジュレーターが使用されているか（ポジティブかネガティブか）、まったく使用されていないかどうかにかかわらず、ほとんどありません。.
全ての場合において、アロステリック酵素の反応速度は、その基質濃度が負のモジュレーターと比較して低くそして正のものと比較してより高い一連の劇的な修飾を示す。言い換えると、それらは酵素と結合したモジュレーターがない場合には中間値を有する。.
アロステリック酵素の動力学的挙動は2つのモデルで説明することができる：対称的および逐次的.
対称モデル
このモデルでは、アロステリック酵素はコンフォメーションに従って提示することができます。.
負のモジュレーターが緊張構造に近づく一方で弛緩したものが基質と活性化剤を結合する状態の間でシフトするバランスがあるので、サブユニットは一方または他方の端にあってもよい。.
順次モデル
このモデルでは、あなたは異なるパラダイムを持っています。ここでも2つの立体配座がありますが、それぞれ独立して、別々に行動することができます.
この時点で、酵素の生化学的結合の親和性に上昇または下降があり得、それは活性化または阻害であり得るレベルの協同性を伴う。.
構造変化は、定義された順序で、あるサブユニットから他のサブユニットに連続して渡されます.
対称モデルと順次モデルはどちらも、独自の標準に従って独自に機能します。ただし、両方のモデルは連携して機能するため、相互排他的ではありません。.
これらの場合において、立体配座、すなわち時制および弛緩が、アロステリック酵素の生化学的相互作用が融合する過程にどのように関与するかが観察される中間状態が存在する。.
アロステリズムと協同性：同義語?
アロステリズムは協同主義と同じであると考えられてきましたが、そうではありません。両方の用語の混乱は、明らかに、それらの機能からきています。.
ただし、この類似性は、アロステリズムと協同主義を同等の単語として使用するのに十分ではないことに注意する必要があります。どちらも微妙なニュアンスがあり、誤った一般化や分類に陥る前に注意を払う必要があります。.
アロステリック酵素は、モジュレーターと結合するときにはさまざまな形をとることを覚えておく必要があります。ポジティブモジュレーターは活性化し、ネガティブモジュレーターは阻害する.
両方の場合において、活性部位の酵素構造に実質的な変化があり、それが次に同じ活性部位の変化になる。.
これの最も実際的な例の1つは、負の調節因子が基質以外の酵素に結合する非競合的阻害に見られる。.
しかしながら、基質に対するこの酵素の親和性は、アロステリック酵素のその負のモジュレーターによって減少する可能性があるので、基質の構造が酵素の構造と異なるかどうかにかかわらず、それは競合的阻害となり得る。.
同様に、前記親和性が増加すること、または阻害効果の代わりに逆効果、すなわち活性化効果が生じることが起こり得る。.
協同現象は多くのアロステリック酵素で起こるが、酵素がそれらが基質に結合するように管理するいくつかの場所があるときそのようにカタログ化されるようになるので、それらはオリゴマー酵素と呼ばれる。.
さらに、親和性は、エフェクターが有する濃度のレベル、およびそれらの中ではポジティブモジュレーター、ネガティブモジュレーター、さらには基質自体さえもがこの過程を通して様々な方法で作用することによって生じる。.
この効果を生み出すためには、基質に結合することができるいくつかの部位を提示することが必要であり、その結果はシグモイド曲線として科学的研究においてグラフィカルに現れる。.
酵素分析にシグモイド曲線がある場合は、観察されるアロステリック酵素が必ず協同的である必要があるため、絡み合いが発生する場所です。.
さらに、この絡み合いに寄与する要因の1つは、システムに存在する協調性の程度がアロステリックエフェクタによって操作されることです。.
そのレベルは阻害剤の存在と共に増加するかもしれないが、活性化剤が存在すると減少する傾向がある.
しかしながら、それが活性剤の濃度が上昇しているミカエリアナになるとき、動力学はそのシグモイド状態を残すだけである。.
したがって、シグモイド曲線がアロステリック酵素の反意語になり得ることは明らかです。これらの酵素のほとんどは、この基質が飽和しているときにこのシグナルを持っていますが、シグモイド動態の曲率がグラフに見られるためだけにアロステリック相互作用があるのは間違っています。.
逆を仮定することも誤謬です。シグモイドは明白な明示の前のものからアロステリズムの明確な意味を暗示するものではない.
独特のアロステリズム：ヘモグロビン
ヘモグロビンはアロステリックシステムで起こることの典型的な例と考えられています。シグモイド型に対応する基質は赤血球のこの成分に固定されている.
この固定は、活性中心に作用がないエフェクターを通して阻害することができ、それはヘムグループに他ならない。一方、マイケル運動は、酸素固定に関与するサブユニットに単独で提示されます。.
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