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免疫グロブリンの構造、種類および機能
の 免疫グロブリン それらはBリンパ球を作る分子で、体を守るのに役立つプラズマ細胞です。それらは免疫系に属する糖タンパク質生体分子からなる。アルブミンに次いで、それらは血清の最も豊富なタンパク質の1つです。.
抗体は免疫グロブリンが受け取る別の名前であり、それらはそれらを含む血清の電気泳動におけるそれらの挙動のためにグロブリンと見なされます。免疫グロブリン分子は、その提示が単量体としてのものであるか重合されたものであるかに応じて、単純または複雑であり得る。.
免疫グロブリンの一般的な構造は文字 "Y"に似ています。生物において形態学的、機能的および位置的な違いを示す免疫グロブリンには5つのタイプがあります。抗体の構造上の違いは形ではなく、それらの組成にあります。各タイプには特定の目的があります.
免疫グロブリンによって促進される免疫学的応答は非常に特異的であり、そして非常に複雑なメカニズムである。細胞によるその分泌のための刺激は、細菌のような生物にとって外来の物質の存在下で活性化される。免疫グロブリンの機能は、外来要素に結合し、それを排除することです.
免疫グロブリンまたは抗体は、血液と臓器の膜表面の両方に存在する可能性があります。これらの生体分子は人体の防御システム内の重要な要素を表しています.
索引
- 1つの構造
- 1.1重鎖
- 1.2軽鎖
- 1.3セグメントFcとFab
- 2種類
- 2.1免疫グロブリンG（IgG）
- 2.2免疫グロブリンM（IgM）
- 2.3免疫グロブリンA（IgA）
- 2.4免疫グロブリンE（IgE）
- 2.5免疫グロブリンD（IgD）
- 2.6型の変更
- 3つの機能
- 3.1一般的な機能
- 3.2特定の機能
- 4参考文献
構造
抗体の構造はアミノ酸と炭水化物、オリゴ糖を含みます。アミノ酸の優勢な存在、それらの量と分布は免疫グロブリンの構造を決定するものです.
すべてのタンパク質と同様に、免疫グロブリンは一次、二次、三次および四次構造を持ち、それらの典型的な外観を決定します。.
それらが存在するアミノ酸の数を考慮すると、免疫グロブリンは２種類の鎖、すなわち重鎖および軽鎖を有する。さらに、その構造中のアミノ酸の配列によれば、各鎖は可変領域と定常領域を有する。.
重鎖
免疫グロブリンの重鎖は、440個のアミノ酸配列からなるポリペプチド単位に対応する.
各免疫グロブリンは２本の重鎖を有し、そしてこれらの各々は可変領域および定常領域を有する。定常領域は３３０アミノ酸および可変１１０アミノ酸が配列されている。.
重鎖の構造は免疫グロブリンごとに異なります。それらは免疫グロブリンの種類を決定する合計5種類の重鎖です。.
重鎖型は、免疫グロブリンIgG、IgM、IgA、IgEおよびIgDについてそれぞれギリシャ文字γ、μ、α、ε、δによって識別される。.
重鎖εおよびμの定常領域は４つのドメインによって形成され、一方α、γ、δに対応するドメインは３つを有する。したがって、各定常領域は免疫グロブリンの種類ごとに異なりますが、同じ種類の免疫グロブリンに共通です.
重鎖の可変領域は、単一の免疫グロブリンドメインによって形成されている。この領域は110アミノ酸の配列を持ち、抗原に対する抗体の特異性に応じて異なります.
重鎖の構造には、鎖の柔軟な領域を表す角度または屈曲と呼ばれるヒンジと呼ばれるものが見られます。.
軽鎖
免疫グロブリンの軽鎖は、約２２０個のアミノ酸からなるポリペプチドである。ヒトには２種類の軽鎖がある：カッパ（κ）およびラムダ（λ）、後者は４つのサブタイプを有する。定常ドメインおよび可変ドメインはそれぞれ１１０アミノ酸の配列を有する。.
抗体は、2つのκ（κκ）軽鎖または1対のλ（λλ）鎖を持つことができますが、各タイプの1つを同時に持つことはできません。.
セグメントFcとFab
各免疫グロブリンは「Ｙ」に類似した形状を有するので、それは２つのセグメントに分割することができる。 「下部」セグメント、塩基は結晶化可能画分またはＦｃと呼ばれる。一方、「Ｙ」の腕はＦａｂ、または抗原に結合する画分を形成する。免疫グロブリンのこれらの構造セクションはそれぞれ異なる機能を果たします。.
Fcセグメント
Ｆｃセグメントは、免疫グロブリン重鎖の２つまたは３つの定常ドメインを有する。.
Ｆｃは、好塩基球、好酸球または肥満細胞中のタンパク質または特異的受容体に結合することができ、そのため抗原を排除する特異的免疫応答を誘導する。 Fcは免疫グロブリンのカルボキシル末端に対応します.
セグメントファブ
抗体のＦａｂ画分またはセグメントは、その重鎖および軽鎖の定常ドメインに加えて、その末端に可変ドメインを含む。.
重鎖の定常ドメインはヒンジを形成するＦｃセグメントのドメインと連続している。免疫グロブリンのアミノ末端に対応.
Ｆａｂセグメントの重要性は、それが抗原、異物および潜在的に有害な物質との結合を可能にすることである。.
各免疫グロブリンの可変ドメインは、所与の抗原に対するそれらの特異性を保証する。この特徴により、炎症性疾患や感染症の診断にも使用できます。.
タイプ
現在までに知られている免疫グロブリンは、これらのそれぞれおよび他のものとの間で一定である特定の重鎖を有する。.
機能が異なる5種類の免疫グロブリンを決定する5種類の重鎖があります。.
免疫グロブリンG（IgG）
免疫グロブリンGは最も多くの種類があります。それは重いガンマ鎖を持ち、単分子または単量体の形で提示されます。.
ＩｇＧは、血清および組織空間の両方において最も豊富に存在する。その重鎖のアミノ酸配列における最小の変化はそのサブタイプへのその分割を決定する：１、２、３および４。.
免疫グロブリンGは、そのFcセグメントに330アミノ酸の配列および150,000の分子量を有し、そのうち105,000がその重鎖に相当する。.
免疫グロブリンM（IgM）
免疫グロブリンＭは、その重鎖がμである五量体である。その分子量は高く、およそ90万です.
その重鎖のアミノ酸配列は、そのＦｃ画分において４４０である。それは主に血清中に見いだされ、免疫グロブリンの１０〜１２％に相当する。 IgMには1つのサブタイプしかありません.
免疫グロブリンA（IgA）
それは重鎖型αに対応し、そして総免疫グロブリンの15％を表す。 IgAは、血液と母乳を含む分泌物の両方に、単量体または二量体の形で含まれています。この免疫グロブリンの分子量は32万であり、2つのサブタイプがあります：IgA1とIgA2.
免疫グロブリンE（IgE）
免疫グロブリンEは、重鎖タイプεによって構成されており、血清中では非常に少なく、約0.002％です。.
ＩｇＥは２００，０００の分子量を有し、そして主に血清、鼻粘液および唾液中にモノマーとして存在する。好塩基球と肥満細胞内にこの免疫グロブリンを見つけることも一般的です。.
免疫グロブリンD（IgD）
重鎖の種類δは免疫グロブリンＤに対応し、これは全免疫グロブリンの０．２％に相当する。 ＩｇＤは１８０，０００の分子量を有しそして単量体の形態で構造化されている。.
それはこれらの表面に付着しているBリンパ球に関連しています。しかし、IgDの機能は明らかではありません.
タイプ変更
免疫グロブリンは、抗原に対する防御が必要であるため、構造型が変化する可能性があります。.
この変化は、適応免疫の性質により抗体を産生するBリンパ球の機能によるものです。構造変化は、可変領域を変えることなく、重鎖の定常領域にある.
タイプまたはクラスの変化は、IgMをIgGまたはIgEに通過させることがあり、これはインターフェロンガンマまたはインターロイキンIL-4およびIL-5によって誘発される応答として起こる.
機能
免疫系における免疫グロブリンの役割は、生物の防御にとって極めて重要です。.
免疫グロブリンは体液性免疫システムの一部です。すなわち、それらは病原体や有害な物質に対する防御のために細胞から分泌される物質です。.
それらは、免疫システムの一部として大きな価値がある、効果的な防御、効果的、特異的かつ体系化された防御手段を提供します。それらは免疫の範囲内で一般的かつ特定の機能を持っています。
一般的な機能
抗体または免疫グロブリンは独立した機能と活性化細胞媒介エフェクターおよび分泌応答の両方を満たす.
抗原 - 抗体結合
免疫グロブリンは、特異的かつ選択的に抗原性物質を結合する機能を有する。.
抗原 - 抗体複合体の形成は免疫グロブリンの主な機能であり、そしてそれ故、抗原の作用を停止させることができる免疫応答である。各抗体は同時に2つ以上の抗原に結合することができます.
エフェクター機能
ほとんどの場合、抗原 - 抗体複合体は、特異的な細胞性応答を活性化したり、抗原の排除を決定する一連の事象を開始したりするための出発点として機能する。 2つの最も一般的なエフェクター応答は細胞結合と補体活性化です.
細胞結合は、いったん抗原に結合すると、免疫グロブリンのFcセグメントに対する特異的受容体の存在に依存します.
肥満細胞、好酸球、好塩基球、リンパ球、食細胞などの細胞はこれらの受容体を持ち、抗原除去のメカニズムを提供します。.
補体カスケードの活性化は、配列の開始を含む複雑なメカニズムであるため、最終結果は抗原を排除する有毒物質の分泌です。.
特定の機能
まず、各タイプの免疫グロブリンは特定の防御機能を発揮します。
免疫グロブリンG
- 免疫グロブリンGは、バクテリアやウイルスを含む抗原物質に対する防御のほとんどを提供します。.
- IgGは補体や食作用などのメカニズムを活性化する.
- 抗原に対する特異的IgGの構成は耐久性があります.
- 妊娠中に母親が子供に感染できる唯一の抗体はIgGです。.
免疫グロブリンM
- IgMは、それがIgGに置き換えられるまで即座に作用するため、有害で感染性の病原体に対する迅速な反応の抗体です。.
- この抗体は、リンパ球膜に取り込まれた細胞性応答と補体としての体液性応答を活性化します。.
- それは人間を合成する最初の免疫グロブリンです.
免疫グロブリンA
- 病原体に対する防御バリアとして作用し、粘膜の表面に位置する.
- それは気道粘膜、消化器系、尿路、さらには唾液、鼻粘液、涙液などの分泌物にも含まれています。.
- その補体活性化は低いが、それは細菌を排除するためにリゾチームと関連している可能性がある.
- 母乳と初乳の両方に免疫グロブリンDが存在するため、新生児は授乳中にそれを獲得することができます。.
免疫グロブリンE
- 免疫グロブリンEはアレルゲン産生抗原に対する強力な防御機構を提供する.
- ＩｇＥとアレルゲンとの間の相互作用は、くしゃみ、咳、じんましん、涙の増加および鼻粘液などのアレルギーの症状の原因となる炎症性物質を出現させるであろう。.
- ＩｇＥはまた、そのＦｃセグメントによって寄生虫の表面に結合され得、これらの細胞死を引き起こす反応を生じる。.
免疫グロブリンD
- IgDの単量体構造は、抗原と相互作用していないBリンパ球に結合しているため、受容体として機能します。.
- IgD機能は不明です.
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