アポ酵素の特徴、機能および例



一 アポ酵素 それは酵素のタンパク質部分であり、したがってアポタンパク質としても知られています。アポ酵素は不活性である、すなわち、それはある生化学的反応を実行するというその機能を果たすことができず、そしてそれが補因子として知られる他の分子と結合するまでそれは不完全である。.

タンパク質部分（アポ酵素）は補因子と共に完全酵素（ホロ酵素）を形成する。酵素は生化学過程のスピードを速めることができるタンパク質です。いくつかの酵素は触媒作用を実行するためにそれらの補因子を必要としますが、他はそれらを必要としません.

索引

  • 1主な特徴
    • 1.1タンパク質構造
    • 1.2それらは共役酵素の一部です
    • 1.3彼らはさまざまな補因子を認めている
  • 2アポ酵素の機能
    • 2.1ホロ酵素を作成する
    • 2.2触媒作用を起こす
  • 3例
    • 3.1炭酸脱水酵素
    • 3.2ヘモグロビン
    • 3.3チトクロームオキシダーゼ
    • 3.4アルコールデヒドロゲナーゼ
    • 3.5ピルビン酸キナーゼ
    • 3.6ピルビン酸カルボキシラーゼ
    • 3.7アセチルコエンザイムAカルボキシラーゼ
    • 3.8モノアミンオキシダーゼ
    • 3.9乳酸脱水素酵素
    • 3.10カタラーゼ
  • 4参考文献

主な特徴

それらはタンパク質構造です

アポ酵素は酵素のタンパク質部分に相当し、それはその機能が体内のある種の化学反応に対する触媒として作用することである分子である。.

それらは共役酵素の一部です

補因子を必要としない酵素は、ペプシン、トリプシン、ウレアーゼなどの単純な酵素として知られています。対照的に、特定の補因子を必要とする酵素は、共役酵素として知られています。これらは、2つの主な要素から構成されています。補因子。タンパク質以外の構造です。そしてアポ酵素、タンパク質構造.

補因子は有機化合物（例えばビタミン）または無機化合物（例えば金属イオン）であり得る。有機補因子は、補酵素または補欠分子族であり得る。補酵素は、酵素に弱く結合している補因子であり、したがって、酵素の活性部位から容易に放出され得る。.

彼らはさまざまな補因子を認めている

ホロ酵素を生成するためにアポ酵素と結合する多くの補因子があります。一般的な補酵素は、ＮＡＤ ＋、ＦＡＤ、補酵素Ａ、ビタミンＢおよびビタミンＣである。アポ酵素と結合する一般的な金属イオンは、とりわけ、鉄、銅、カルシウム、亜鉛およびマグネシウムである。.

補因子はアポ酵素と強くまたは軽く結合してアポ酵素をホロ酵素に変換する。補因子がホロ酵素から除去されると、それは再びアポ酵素になり、これは不活性で不完全である.

アポ酵素機能

ホロ酵素を作成する

アポ酵素の主な機能はホロ酵素を生じさせることである：アポ酵素は補因子と結合され、そしてこのリンクからホロ酵素が生成される。.

触媒作用を起こす

触媒作用とは、いくつかの化学反応を促進することが可能であるプロセスを指します。アポ酵素のおかげで、ホロ酵素は完成し、それらの触媒作用を活性化することができます。.

例

炭酸脱水酵素

炭酸脱水酵素は、動物細胞、植物細胞および環境中で二酸化炭素濃度を安定化させるために重要な酵素です。.

この酵素がなければ、二酸化炭素の重炭酸塩への変換、そしてその逆も非常に遅く、植物の光合成や呼吸中の呼気などの不可欠なプロセスを実行することはほとんど不可能です。.

ヘモグロビン

ヘモグロビンは脊椎動物の赤血球と多くの無脊椎動物の血漿に存在する球状タンパク質で、その機能は酸素と二酸化炭素を輸送することです.

酸素と二酸化炭素の酵素への結合は、脊椎動物の血液に赤い色を与える原因となるヘムグループと呼ばれる部位で起こります。.

チトクロームオキシダーゼ

チトクロームオキシダーゼはほとんどの細胞に存在する酵素です。それは鉄とポルフィリンを含みます.

この酸化酵素はエネルギーを得るプロセスにとって非常に重要です。それはチトクロームから酸素への電子の移動を触媒するミトコンドリア膜に見いだされ、それは最終的に水とATP（エネルギー分子）の形成を導く.

アルコールデヒドロゲナーゼ

アルコールデヒドロゲナーゼは主に肝臓と胃にある酵素です。このアポ酵素はアルコール代謝の最初のステップを触媒します。つまり、エタノールや他のアルコールの酸化です。このように、それはそれらをアセトアルデヒドに変換します.

その名前は、このプロセスにおける作用のメカニズムを示します。接頭辞「des」は「no」を意味し、「hydro」は水素原子を表します。したがって、アルコールデヒドロゲナーゼの機能は、アルコールから水素原子を除去することです。.

ピルビン酸キナーゼ

ピルビン酸キナーゼは、グルコース分解（解糖）の細胞プロセスの最終段階を触媒するアポ酵素です。.

その機能は、ホスホエノールピルビン酸からアデノシン二リン酸へのリン酸基の転移を促進し、1分子のピルビン酸と1分子のATPを生成することです。.

ピルビン酸キナーゼは、動物の異なる組織において４つの異なる形態（アイソザイム）を有し、それらのそれぞれは、これらの組織の代謝要求に適応するのに必要な特定の動態学的特性を有する。.

ピルビン酸カルボキシラーゼ

ピルビン酸カルボキシラーゼはカルボキシル化を触媒する酵素です。すなわち、カルボキシル基のピルビン酸分子への移動によるオキサロ酢酸の形成.

例えば、肝臓や腎臓ではグルコース合成の初期反応を促進し、脂肪組織や脳ではピルビン酸からの脂質合成を促進します。.

それは炭水化物の生合成の一部である他の反応にも関わっています.

アセチル補酵素Aカルボキシラーゼ

アセチル-CoAカルボキシラーゼは、脂肪酸の代謝における重要な酵素です。それは異なる反応を触媒するいくつかのサブユニットを提示し、動物と植物の両方に見られるタンパク質です。.

その機能は基本的にカルボキシル基をアセチルCoAに変換してそれをマロニル補酵素A（マロニルCoA）に変換することです。.

それはACC1とACC2と呼ばれる2つのアイソフォームを持っています、それはそれらの機能と哺乳類組織での分布が異なります.

モノアミンオキシダーゼ

モノアミンオキシダーゼは、セロトニン、メラトニンおよびエピネフリンなどの特定の神経伝達物質の不活性化において重要な役割を果たす神経組織に存在する酵素です。.

脳内の様々なモノアミンの分解の生化学反応に参加します。これらの酸化反応では、酵素は酸素を使って分子からアミノ基を取り除き、アルデヒド（またはケトン）を生成します。.

乳酸デヒドロゲナーゼ

乳酸デヒドロゲナーゼは、動物、植物、原核生物の細胞に見られる酵素です。その機能は、乳酸塩からピルビン酸への変換を促進すること、およびその逆です。.

この酵素は細胞呼吸に重要であり、その間に食物由来のグルコースが分解して細胞にとって有用なエネルギーを得る。.

乳酸デヒドロゲナーゼは組織に豊富に含まれていますが、この酵素のレベルは血中では低いです。しかし、怪我や病気があると、多くの分子が血流に放出されます。したがって、乳酸デヒドロゲナーゼは、心臓発作、貧血、癌、HIVなどの特定の傷害や病気の指標です。.

カタラーゼ

カタラーゼは、酸素の存在下で暮らすすべての生物に見られます。過酸化水素が水と酸素で分解する反応を促進する酵素です。このようにそれは蓄積の有毒な混合物を防ぎます.

したがって、それは過酸化物、多くの代謝反応で連続的に生成される化合物によって引き起こされる損傷から臓器や組織を保護するのに役立ちます。哺乳動物では、主に肝臓に見られます.

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