構造、機能および進化論的観点を統合する



私は硝酸塩 それらは細胞間の接着を仲介することを担う膜貫通タンパク質である。これらのタンパク質は、細胞外の環境にまで広がり、細胞外マトリックス内の他のタンパク質と結合することができる部分を有する。他のものは他の隣接細胞、細菌性多糖類、またはある種のウイルスタンパク質に結合することができる.

インテグリンが関与するこれらすべての相互作用は、他の生物学的関連性のある事象の中でもとりわけ、様々な細胞接合、細胞外マトリックスの形成、血小板の凝集体の形成、免疫系における細胞接合の確立に関して安定性を生じる。.

インテグリンは、哺乳類、鳥類、魚類、そしてスポンジ、線虫、ショウジョウバエなどの単純な真核生物など、さまざまな生物に見られます。.

索引

  • 1つの構造
    • 1.1インテグリンの構造的一般性
    • 1.2サブユニットの特徴
    • 1.3サブユニット間の共有結合
  • 2つの機能
  • 3進化論
  • 4参考文献

構造

インテグリンの構造的一般性

インテグリンは糖タンパク質です。タンパク質は、有機体において多種多様な機能を有する長鎖アミノ酸によって形成される高分子である。 「グリコ」という用語は、アミノ酸鎖に対する炭水化物（炭水化物とも呼ばれる）の存在を指す。.

この糖タンパク質は膜貫通型であり、すなわちそれは細胞の原形質膜を通過する。インテグリンでは、3つのドメイン、すなわち他の構造との結合を可能にする細胞外ドメイン、細胞膜を横切るドメイン、および細胞内に位置し細胞骨格と結合する最後のドメインを区別することができる。.

細胞外部分

インテグリンの最も重要な特徴の1つは、細胞の外側に与える部分が球形をしていることです。これらはマトリックス中に位置する分子の認識を可能にする一連の部位を有する。これらの配列はアミノ酸アルギニン、グリシンおよびアスパラギン酸からなる。.

結合に参加するこの部分は、約60アミノ酸残基の長さを有する

膜貫通部

細胞膜を通過するタンパク質の配列は、アルファヘリックス型の構造を有することを特徴とする。次に、2本の鎖が細胞の細胞質に浸されます.

細胞質部分

すでに細胞の細胞質内にある場合は、さまざまなタンパク質や、タリン、アクチンなどの細胞骨格にかかわらず、他の構造を結合できます。.

細胞質に存在する「尾部」は、75アミノ酸残基の平均長を有する（ただし、この領域に1000を超える例外がある）。.

このメカニズムにより、インテグリンは非常に動的な情報交換の橋渡しとして機能することができます。タンパク質は細胞外マトリックスの分子を内部にある分子に結合させ、一連のシグナルを生成して情報を伝達します.

サブユニットの特徴

各インテグリンは、２つの膜貫通糖タンパク質：αおよびβサブユニットの非共有結合によって形成される。これらのサブユニットは等しくないので、インテグリンはヘテロ二量体であると言われています（ヘテロ 違うと 二量体 2つのサブユニットの結合による）。 α鎖は長さが約800アミノ酸で、β鎖は100アミノ酸です.

αサブユニットは、ジスルフィド結合によって連結された２本の鎖を有し、そして二価カチオン結合部位を有する球状頭部を有する。一方、βサブユニットはアミノ酸システインの残基が豊富であり、細胞内部分は一連の結合タンパク質との相互作用を仲介することができる.

サブユニット間の共有結合

１８個のα鎖と８個のβ鎖がある。両方のサブユニット間の異なる組み合わせが、存在するインテグリンを決定し、最低24の異なる二量体を伴う。.

組み合わせは次のように与えられる：βを有するα、またはいくつかのβ鎖を有するα。 β鎖は、結合がどの程度特異的になるかを決定することを担い、標的分子との相互作用を媒介することを担うインテグリンの一部である。.

このようにして、サブユニットの特定の組み合わせがどの分子に結合するかを決定する。例えば、α３サブユニットおよびβ１と形成されたインテグリンは、フィブロネクチンとの相互作用に特異的である。.

このインテグリンはαとして知られています3β1 （それらに名前をつけるために、単にサブユニット番号を下付き文字として述べる）。同様に、インテグリンα2β1 コラーゲンに結合する.

機能

インテグリンは、細胞外マトリックスの異なる成分に対する結合の受容体を有するので、細胞と環境との間の相互作用を可能にするのに重要なタンパク質である。具体的には、結合はマトリックスと細胞骨格との間で起こる。.

これらの特性のおかげで、インテグリンは細胞の形、方向および動きの調節に責任があります.

さらに、インテグリンは様々な細胞内経路を活性化することができる。インテグリンの細胞質部分はシグナル伝達鎖を誘発する.

この相互作用は、従来のシグナル伝達受容体で起こるように、全体的な細胞性応答を導く。この経路は遺伝子の発現に変化をもたらす.

進化の視点

組織を形成するための細胞間の効率的な接着は、疑いなく、多細胞生物の進化的進化に存在していたはずの重要な特性であった。.

インテグリンファミリーの出現は、約6億年前の後生動物の出現に起因しています。.

祖先の組織学的特徴を持つ動物のグループは海綿と一般的に呼ばれるporiferaです。これらの動物では、細胞接着はプロテオグリカンの細胞外マトリックスによって起こる。このマトリックスに結合する受容体は典型的なインテグリン結合モチーフを有する.

実際、この動物群では、いくつかのインテグリンの特定のサブユニットに関連する遺伝子を同定しました。.

進化の過程で、後生動物の祖先は、この巨大な動物群において時間とともに保存されてきたインテグリンと結合ドメインを獲得しました。.

構造的に、インテグリンの最大の複雑さは脊椎動物のグループに見られます。無脊椎動物には存在しない、新しいドメインを持つさまざまなインテグリンがあります。実のところ、24種類以上の機能性インテグリンがヒトで同定されています。 キイロショウジョウバエ 5つしかありません.

参考文献

  1. Alberts、B.、Bray、D.、Hopkin、K.、Johnson、A.D.、Lewis、J.、Raff、M.、...＆Walter、P.（2013）. 必須細胞生物学. ガーランドサイエンス.
  2. Campbell、I. D.、＆Humphries、M. J.（2011）。インテグリンの構造、活性化、および相互作用. 生物学におけるコールドスプリングハーバーの展望, 3（3）、a004994.
  3. Cooper、G. M.、＆Hausman、R. E.（2007）. 細胞：分子的アプローチ. ワシントンDC、サンダーランド、マサチューセッツ.
  4. Kierszenbaum、A.L。（2012）. 組織学および細胞生物学. エルゼビアブラジル.
  5. Koolman、J.、＆Rohm、K. H.（2005）. 生化学：テキストとアトラス. 編集Panamericana Medical.
  6. Quintero、M.、Monfort、J.、およびMitrovic、D. R.（2010）。変形性関節症/変形性関節症：生物学、生理病理学、診療所および治療/生物学、病態生理学、臨床および治療. 編集Panamericana Medical.
  7. Takada、Y.、Ye、X、＆Simon、S.（2007）。インテグリン. ゲノム生物学, 8（5）、215.