Maltasaの特徴、合成と機能



の マルタ, α-グルコシダーゼ、酸性マルターゼ、グルコースインベルターゼ、グルコシドスクラーゼ、リソソームα-グルコシダーゼまたはマルターゼ - グルコアミラーゼとしても知られており、デンプン消化の最終段階における腸上皮細胞のマルトースの加水分解に関与する酵素です。.

それは、グルコース残基間のα－グルコシド結合を切断することができる、ヒドロラーゼのクラス、特にグリコシダーゼのサブクラスに属する（ＥＣ ３．２．１．２０）。このカテゴリーは、その特異性がα-1,4結合によって結合された末端グリコシドのエキソ加水分解に向けられている多様な酵素を分類します.

いくつかのマルターゼは多糖類を加水分解することができるが、はるかに遅い速度でである。一般に、マルターゼの作用後、α－ Ｄ－グルコース残基が放出されるが、同じサブクラスの酵素はβ－グルカンを加水分解し、それ故β－ Ｄ－グルコース残基を放出することができる。.

麦芽化酵素の存在は、1880年に初めて証明され、哺乳類だけでなく、酵母やバクテリアなどの微生物、さらには多くの高等植物や穀物にも存在することが現在知られています。.

これらの酵素の活性の重要性の一例は、サッカロミセス・セレビシエ、マルトースおよびマルトトリオースを分解することができる微生物であり、それはその産物が生成物に代謝されるマルターゼ酵素を有するという事実のおかげである。この生物の発酵性.

索引

  • 1特徴
    • 1.1哺乳類では
    • 1.2酵母中
    • 1.3植物では
  • 2まとめ
    • 2.1哺乳類では
    • 2.2酵母中
    • 2.3バクテリア中
  • 3つの機能
  • 4参考文献

特徴

哺乳類では

マルターゼは、腸の刷子細胞の膜に関連する両親媒性タンパク質です。リソソーム内に位置し、マルトースおよびα－ １，４結合だけでなく異なる基質中の異なる種類のグリコシド結合を加水分解することができる、酸性マルターゼとして知られるアイソザイムも知られている。どちらの酵素も多くの構造的特徴を共有しています.

リソソーム酵素は約952アミノ酸を有し、N末端およびC末端でのグリコシル化およびペプチド除去によって翻訳後にプロセシングされる.

ラットおよびブタの腸からの酵素を用いて行われた研究は、これらの動物において酵素がいくつかの物理的性質に関してそれら自身の間で異なる２つのサブユニットからなることを立証している。これら２つのサブユニットは、タンパク質分解的に切断されている同じポリペプチド前駆体から生じる。.

ブタやラットとは異なり、ヒトの酵素は2つのサブユニットを持っていませんが、高分子量で高度にグリコシル化された（N-およびO-グリコシル化による）単一のサブユニットです。.

酵母で

ＭＡＬ６２遺伝子によってコードされる酵母マルターゼは、６８ｋＤａの重さであり、そして単量体として存在しそして広範囲のα－グルコシドを加水分解する細胞質タンパク質である。.

酵母においては、５つの異なる染色体のテロメアゾーンにコードされている５つのアイソザイムがある。 ＭＡＬ遺伝子の各コード遺伝子座は、それがオペロンであるかのように、パーマーゼおよび調節タンパク質を含む、マルトースの代謝に関与するすべての遺伝子の遺伝子複合体も含む。.

植物では

植物中に存在する酵素は50℃を超える温度に敏感であり、マルターゼは発芽および未発芽穀物中に大量に生じることが示されている。.

さらに、デンプンの分解中に、この酵素は他のオリゴ糖には作用しないが、常にグルコースの形成で終結するため、マルトースに特異的である。.

合成

哺乳類では

ヒトの腸マルターゼは単一のポリペプチド鎖として合成される。マンノース残基に富む炭水化物はグリコシル化による同時形質導入に付加され、それはタンパク質分解の順序を保護するように思われる.

この酵素の生合成に関する研究は、それが小胞体の「膜に結合した」状態で高分子量の分子として組み立てられていること、および後に膵臓酵素によってプロセシングされて再グリコシル化されることを立証している。ゴルジ体.

酵母で

酵母においては、５つの異なる染色体のテロメアゾーンにコードされている５つのアイソザイムがある。 ＭＡＬ遺伝子の各コーディング遺伝子座はまた、パーミアーゼおよび調節タンパク質を含む、マルトース代謝に関与する全ての遺伝子の遺伝子複合体を含む。.

細菌で

大腸菌などの細菌におけるマルトース代謝系は、特に調節タンパク質、輸送体および基質に対する酵素活性（マルターゼ）の合成に関与するオペロンの遺伝的構成において、ラクトース系と非常に類似している。 ）.

機能

マルターゼなどの酵素の存在が検出されているほとんどの有機体で、この酵素は同じ役割を果たします。より容易に代謝される可溶性炭水化物製品を得るためのマルトースなどの二糖類の分解.

哺乳動物の腸では、マルターゼはデンプン分解の最終段階で重要な役割を果たします。この酵素の欠乏症は通常グリコーゲンの貯蔵に関連するグリコーゲン症II型のような病理学で観察されます.

細菌および酵母において、このタイプの酵素によって触媒される反応は、発酵または非発酵目的で解糖経路に入るグルコースの形態の重要なエネルギー源を表す。.

植物では、マルターゼはアミラーゼと共に、「休眠状態」であり、発芽の前提条件としてジベレリン（植物成長調節ホルモン）によって活性化される種子の胚乳の分解に関与する.

さらに、日中に一時的なデンプンを産生する多くの植物は、夜間にそれらの代謝の中間体の分解に寄与する特定のマルターゼを有し、そして葉緑体はこれらの生物におけるマルトースの主な貯蔵部位であると決定されている。.

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