生物学 - ページ 89

グラナの特徴、構造および機能

の グラナ 植物細胞の葉緑体内に位置するチラコイドのクラスタ化から生じる構造である。これらの構造は、光合成色素(クロロフィル、カロテノイド、キサントフィル)と様々な脂質を含んでいます。 ATP合成酵素など、エネルギーの生成を担うタンパク質に加えて.これに関して、チラコイドは、葉緑体の内膜に位置する平坦な小胞を構成する。これらの構造において、光の捕捉は光合成および光リン酸化反応のために行われる。今度は、顆粒状に積み重ねられて構成されたチラコイドが葉緑体の間質に浸される。. 間質内では、チラコイドスタックは、間質ラメラによって連結されている。これらの結合は通常、顆粒から支質を通って隣の顆粒に至る。次に、チラコイド内腔と呼ばれる中央の水域はチラコイド膜に囲まれています.上部プレートには2つの光化学系があります(光化学系IとII)。各システムは、光合成色素と電子を伝達することができる一連のタンパク質を含みます。グラナには光化学系IIがあり、非周期的電子輸送の最初の段階で光エネルギーを捕獲する.索引1特徴2つの構造3つの機能3.1光合成のフェーズ 3.2その他の機能 4参考文献特徴Neil A. Campbellの作者 生物学:概念との関係 (2012)、グラナは葉緑体太陽エネルギーパッケージです。クロロフィルが太陽のエネルギーを捕獲する場所を構成する. グラナ特異, グラナム- それらは葉緑体の内膜に由来する。くぼんだ杭の形をしたこれらの構造物は、薄く密に詰まった一連の円形コンパートメントを含んでいます:チラコイド.光化学系IIにおいてその機能を発揮するために、チラコイド膜の内側の瘢痕組織はタンパク質およびリン脂質を含む。光合成過程で光を捕らえるクロロフィルや他の色素に加えて.実際、グラナのチラコイドは他のグラナと結合し、葉緑体の中に小胞体のものと同様の高度に発達した膜のネットワークを形成します。.グラナは、葉緑体を構成するいくつかのタンパク質を合成するために使用される、リボソームとDNAを含む間質と呼ばれる液体に懸濁されています.構造顆粒の構造は、葉緑体内のチラコイドのグループ分けの関数です。グラナは葉緑体間質に浸された円板状の膜状チラコイドの山によって構成される。.確かに、葉緑体は内部の膜系を含み、それは高等植物ではエンベロープの内膜に由来するグラナ - チラコイドと呼ばれる。.各葉緑体では、通常、10〜100個の可変数の粒状物が数えられる。粒状物は、間質チラコイド、粒間チラコイド、またはより一般的にはラメラによって互いに結合されている.透過型電子顕微鏡(MET)による顆粒の探査により、クオントソームと呼ばれる顆粒の検出が可能になる。これらの穀物は光合成の形態学的単位です.同様に、チラコイド膜は、光合成色素を含む多様なタンパク質と酵素を含んでいます。これらの分子は、光子のエネルギーを吸収し、ATPの合成を決定する光化学反応を開始する能力を持っています.機能葉緑体の構成構造としてのグラナは、光合成の過程で促進しそして相互作用する。つまり、葉緑体はエネルギー変換細胞小器官です。.葉緑体の主な機能は、太陽光の電磁エネルギーを化学結合のエネルギーに変換することです。クロロフィル、ATPシンテターゼおよびリブロースビスホスフェートカルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ(Rubisco)がこの過程に参加する. 光合成には2つの段階があります。太陽光の存在下で、光エネルギーのプロトン勾配への変換が起こる発光相。これはATP合成およびNADPHの生成に使用されます。.しかしながら、明相で形成される生成物を必要とするならば、直接光の存在を必要としない暗相。この相は、3個の炭素原子を有するリン酸糖の形態でのCO 2の固定を促進する。.光合成中の反応はルビスコと呼ばれる分子によって行われます。発光相はチラコイド膜に生じ、暗相は間質に生じる。.光合成のフェーズ  光合成の過程は以下のステップを満たす。1)光化学系IIは、分子1個のO 2と4個のプロトンを起源とする2個の水分子を分解する。この光化学系IIにあるクロロフィルに4個の電子が放出されます。以前に光によって励起されて光化学系IIから放出された他の電子を分離する.2)放出された電子はプラストキノンを通過し、それがそれらをチトクロームb 6 /...

配糖体の形成、機能およびタイプ/グループ

の 配糖体 グリコシド結合を介して単糖またはオリゴ糖に結合している、すなわちそれらはグリコシル化代謝産物である植物の二次代謝産物である。それらは糖鎖に結合したすべての化合物を含む配糖体の化学ファミリーに属します.グリコシド分子の典型的な構造では、2つの領域が認識されています:アルギカノンとグリコン。サッカリド残基によって形成される領域はグリコンと呼ばれ、非サッカリド分子に対応する領域はアグリコン部分として知られる。. 一般に、用語「グルコシド」は、これらの化合物の加水分解中にグルコース分子が放出されるという事実を指すために使用されるが、同じ分子群のメンバーはラムノース、ガラクトースなどの他のタイプの糖の残基を有する。または特にマンノース.グリコシドの命名法は典型的にはそれらのアグリコン領域の性質を表す。末尾の "-ina"が付いた名前は窒素化合物用に予約されているのに対し、アルカロイドは "-osido"というサフィックスが付いています。.これらの接尾辞は、分子が最初に記述され、接頭辞「gluco-」が通常追加される植物起源のラテン名の根本にしばしば付随します。.グリコネート部分とアグリコン部分との間のグリコシド結合は、2つの炭素原子(C−グリコシド)または酸素原子(O−グリコシド)の間で生じ得、それらの安定性は化学的または酵素的加水分解に依存する。.被子植物中の配糖体の相対存在量は裸子植物中の配糖体よりはるかに多く、単子葉植物および双子葉植物に関しては、いくつかの例外を除いて、見出される配糖体の量および種類に大きな違いはないことが示された。.この化合物群の多様性と不均一性を強調することは重要です。なぜなら、それぞれの同一性はアグリコン部分に依存し、それは非常に変わりやすいからです。.索引1トレーニング2つの機能3種類/グループ3.1強心配糖体3.2シアン配糖体3.3グルコシノレート3.4サポニン3.5アントラキノン配糖体3.6フラボノイドとプロアントシアニン4参考文献トレーニング植物におけるグルコシド化合物の生合成または形成(Peng、Peng、Kawagoe、Hogan、&Delmer、2002)は、考慮されるグルコシドの種類に依存し、植物においては、それらの生合成速度は、しばしば条件に依存する。環境の. 例えば、シアン配糖体は、L-チロシン、L-バリン、L-イソロイシンおよびL-フェニルアラニンを含むアミノ酸前駆体から合成される。アミノ酸はヒドロキシル化されてN-ヒドロキシルアミノ酸を形成し、これは続いてアルドキシムに変換され、それはその後ニトリルに変換される。.ニトリルはヒドロキシル化されてα-ヒドロキシニトリルを形成し、これはグリコシル化されて対応するシアン配糖体を形成することができる。 P450およびグリコシルトランスフェラーゼ酵素として知られる2つの多機能チトクロームはこの生合成経路に関与しています.ほとんどの場合、グリコシド生合成経路は、活性化中間体からUDP分子を介して炭水化物残基を対応するアグリコン部分に選択的に転移させることができるグリコシルトランスフェラーゼ酵素の関与を含む。.UDP−グルコースなどの活性化糖のアクセプターアグリコン部分への移動は、二次代謝産物産生経路の最終工程において代謝産物を安定化、解毒および可溶化するのを助ける。.それゆえ、それらは植物中の多種多様なグリコシドの原因となる酵素グリコシルトランスフェラーゼであり、それ故に広く研究されてきた。.逆加水分解系または化合物のトランスグリコシル化を含む植物グリコシド誘導体を得るためのいくつかのインビトロ合成方法が存在する。.機能植物では、例えばフラボノイド配糖体の主な機能の1つは、紫外線に対する保護、昆虫に対する保護、そして真菌、ウイルス、バクテリアに対する保護に関係しています。それらは酸化防止剤、花粉媒介者の誘引剤および植物ホルモンの制御剤として役立つ.フラボノイド配糖体の他の機能には、Rhizobium属の細菌種による結節生成の刺激が含まれる。それらは酵素的阻害プロセスに、そしてアレロパシー剤として参加することができる。したがって、彼らはまた草食動物に対する化学防御バリアを提供します。.多くのグリコシドは、加水分解されると、エネルギー産生のための、または細胞内で構造的に重要な化合物の形成のための代謝基質として植物によって使用され得るグルコース残基を生成する。.人為的に言えば、これらの化合物の機能は非常に多様である。何人かは食品業界で使用されているが、他は高血圧症、循環障害、抗癌剤などの治療薬の設計に製薬業界で使用されているからである。.タイプ/グループ配糖体の分類は、非糖部分(アグリコン)またはそれらの植物起源に基づいて文献に見出すことができる。以下は、アグリコナ部分に基づく分類の形式です。.主なグリコシド基は強心配糖体、シアン配糖体、グルコシノレート、サポニンおよびアントラキノン配糖体に対応する。いくつかのフラボノイドはグリコシドとしても一般的に発生します.強心配糖体これらの分子は一般に、その構造がステロイド系である分子(アグリコン領域)からなる。それらはScrophulariaceae科の植物、特にDigitalis purpurea、およびConvallaria majalisを古典的な例として有するConvallariaceae科の植物に存在する。. このタイプの配糖体は、特に心臓細胞に豊富にある細胞膜のナトリウム/カリウムATPaseポンプに負の阻害効果を及ぼすため、これらの二次化合物を含む植物の摂取は心臓に直接影響を与えます。それ故にその名前.シアン配糖体それらはアミノ酸化合物から誘導されるα-ヒドロキシニトリルのグリコシドとして化学的に定義される。それらは、バラ科の被子植物種、特にPrunus属の種、ならびにイネ科その他の種に存在する。.これらは南アメリカでキャッサバ、ユッカまたはキャッサバとしてよく知られているいくつかの品種のManihot esculentaに特徴的な有毒化合物の一部であることが決定されました。同様に、それらはリンゴの種子とアーモンドのようなナッツに豊富です。.これらの二次代謝産物の加水分解は青酸の生産をもたらす。加水分解が酵素的である場合、グリコン部分とアグリコン部分は分離され、後者は脂肪族または芳香族として分類することができる。.シアン配糖体のグリコン部分は通常D-グルコースですが、遺伝性、プライムベローズなどと見られていますが、ほとんどはβ-グルコシド結合で結合しています。.シアン配糖体を含む植物の摂取は悪影響を及ぼす可能性があります。その中には、ヨウ素の使用における干渉があり、それが甲状腺機能低下症を引き起こします.グルコシノレートそのアグリコン構造の基礎は硫黄を含むアミノ酸で構成されているので、それらはチオグルコシドとも呼ばれます。グルコシノレートの生産に関連する植物の主な科はアブラナ科である。.これらの植物を摂取する生物に対する悪影響の中には、環境プロ発癌物質の肝臓の生物活性化があり、これはチトクロームP450アイソフォームに対する複雑な影響の産物です。さらに、これらの化合物は皮膚を刺激し、甲状腺機能低下症や痛風を誘発する可能性があります。. サポニン多くの「石鹸形成」化合物は配糖体である。グリコシドサポニンのアグリコン部分は、五環式トリテルペノイドまたは四環式ステロイドからなる。それらは構造的に不均一であるが、それらは共通の機能的特徴を有する。.その構造の中で、それは乳化特性をそれらに提供する非常に親水性のグリシン部分および強力に疎水性のアグリコン領域を有しているので、それらは洗剤として使用することができる。.サポニンは広範囲の植物科に存在し、その中でも、ナルテシウムオシフラガム種に例示される、ユリ科に属する種がある。.アントラキノン配糖体それらは上記の他の配糖体より植物界ではあまり一般的ではありません。それらはRumex crispusおよびRheum属の種に存在する。その摂取の効果は結腸の蠕動運動を伴う水と電解質の誇張された分泌に対応する.フラボノイドとプロアントシアニン多くのフラボノイドおよびそれらのオリゴマー、プロアントシアニンはグリコシドとして存在する。これらの色素は、藻類、真菌類、およびいくつかのアントシアニンを除いて、多くの植物界で非常に一般的です。.それらは、グリシンとアルギコン領域との間に生じるグリコシド結合の性質に応じて、C-またはO-グリコシドとして天然に存在することができるので、他のものよりも化学的加水分解に対してより耐性があるものがある。.C−グリコシドフラボノイドのアグリコン構造は、それらに抗酸化剤の特徴を与えるいくつかのフェノール基を有する3つの環に対応する。アグリコン領域へのサッカリド基の結合は、糖のアノマー炭素とフラボノイドの芳香核のC 6またはC 8炭素との間の炭素 - 炭素結合を介して起こる。.参考文献Conn、E. E.(1979)。シアン配糖体の生合成Naturwissenschaften、66、28-34.Forslund、K.、Morant、M.、Jørgensen、B.、Olsen、C.E.、Asamizu、E.、&Sato、S.(2004)。 Lotus...

糖脂質の分類、構造および機能

の 糖脂質 それらは、それらの極性頭部基に炭水化物を有する膜脂質である。それらは、細胞膜の外側の単層中に排他的に見出され、原形質膜中に特に豊富であるので、それらは膜脂質の間で最も非対称的な分布を示す。.ほとんどの膜脂質と同様に、糖脂質は、無極性炭化水素尾部からなる疎水性領域と、問題の糖脂質に応じて様々な種類の分子で構成され得る極性頭部または領域とを有する。. 糖脂質はバクテリアや酵母のような単細胞生物、動物や植物のような複雑な生物にも見られます。.動物細胞では糖脂質は主にスフィンゴシン骨格で構成され、植物では2つの最も一般的なものはジグリセリドとスルホン酸誘導体に対応します。バクテリアにはグリコシルグリセリドとアシル化糖の誘導体があります.植物では糖脂質は葉緑体膜に集中しているのに対し、動物では糖脂質は細胞質膜に豊富に存在する。糖タンパク質およびプロテオグリカンと共に、糖脂質はグリコカリックスの重要な部分であり、これは多くの細胞プロセスにとって重要です。.糖脂質、特に動物細胞の糖脂質は、それらの炭水化物部分間の水素結合、およびそれらの脂肪酸鎖間のファンデルワールス力を介して互いに会合する傾向がある。これらの脂質は、脂質ラフトとして知られる膜構造中に存在し、それらは複数の機能を有する。.糖脂質の機能はいくつかあるが、真核生物においては、原形質膜の外側におけるそれらの位置は、特にコミュニケーション、接着および細胞分化の過程において、複数の観点から関連性がある。.索引1分類1.1グリコグリセロ脂質1.2スフィンゴ糖脂質1.3グルコホスファチジルイノシトール2つの構造2.1グリセロ脂質2.2スフィンゴ糖脂質2.3グルコホスファチジルイノシトール2.4植物糖脂質2.5バクテリア糖脂質3つの機能4参考文献分類糖脂質は、非常に不均一な分子群を形成する複合糖質であり、その共通の特徴は、アシルグリセロール、セラミドまたはプレニルホスフェートであり得る疎水性部分にグリコシド結合によって結合したサッカリド残基の存在である。. その分類は、疎水性領域と極性領域の間の橋渡しである分子骨格に基づいています。だから、このグループのアイデンティティに応じて、我々は持っています:グリコグリセロ脂質グリセロ脂質のようなこれらの糖脂質は、糖残基がグリコシド結合によって結合している骨格ジアシルグリセロールまたはモノアルキル - モノアシルグリセロールを有する。.グリコグリセロ脂質は、それらの炭水化物組成に関して比較的均一であり、ガラクトースまたはグルコース残基はそれらの構造中に見出すことができ、それからそれらの主な分類が導かれる。ガラクトグリセロ脂質:炭水化物部分にガラクトース残基があります。疎水性領域は、ジアシルグリセロールまたはアルキルアシルグリセロール分子からなる。.グリセロール配糖体: これらはその極性頭部にグルコース残基を有し、疎水性領域はアルキル - アシルグリセロールのみからなる。.スルホグリセロ脂質それらは、ガラクトースグリセロ脂質または硫酸基に結合した炭素を有するグリコールグリコシドのいずれかであり得、それらはそれらに「酸性」の特徴を与え、それらを中性のグリコグリセロ脂質(ガラクト - およびグリコグリコール脂質)と区別する。.スフィンゴ糖脂質これらの脂質は、分子「骨格」として、結合した脂肪酸の異なる分子を有することができるセラミドの一部を有する。.それらは、それらの疎水性鎖の組成に関してだけでなく、それらの極性頭部中の炭水化物残基に関しても、非常に可変性の高い脂質である。それらは多くの哺乳類の組織に豊富にあります.その分類は、疎水性鎖からなる領域ではなく、置換の種類または糖部分の同一性に基づく。置換の種類によると、これらのスフィンゴ脂質の分類は次のとおりです。中性スフィンゴ糖脂質: 糖部分にヘキソサ、N-アセチルヘキソサミナ、メチルペントサを含むもの.スルファチド: 硫酸エステルを含むスフィンゴ糖脂質です。それらは負電荷を有し、そして脳細胞中のミエリン鞘中に特に豊富である。最も一般的なものはガラクトース残基を持っています.ガングリオシド: シアロシル糖脂質としても知られているのは、シアル酸を含むものであるため、酸性スフィンゴ糖脂質としても知られています。.ホスホイノシチド - 糖脂質:骨格はホスホイノシチドセラミドからなる.グルコホスファチジルイノシトールそれらは脂質二重層中のタンパク質に対する安定なアンカーとして通常認識されている脂質である。それらは、細胞質膜の外面に面していることが一般的に見いだされる多くのタンパク質のC末端に翻訳後に付加される。.それらは、グルカン中心、リン脂質テールおよびそれらを互いに結合するホスホエタノールアミン部分からなる。.構造糖脂質は、N-またはO-グリコシド結合によって、さらにはエステル結合またはアミド結合などの非グリコシド結合によってさえも、分子に結合した糖部分を有することができる。.糖部分は、構造だけでなく組成においても非常に多様である。この糖部分は、異なる種類の単糖、二糖、オリゴ糖または多糖から構成することができる。それらはアミノ糖および酸性、単糖または分岐糖さえも有することができる。.次に、3つの主なクラスの糖脂質の一般構造の簡単な説明:グリコグリセロ脂質前述のように、動物では、グリコグリセロ脂質は、リン酸化されているかどうかにかかわらず、ガラクトースまたはグルコース残基を有することがある。これらの脂質の脂肪酸鎖は16から20の間の炭素原子です.ガラクトグリセロ脂質において、糖と脂質骨格との間の結合は、ガラクトースのC - 1とグリセロールのC -...

グルコカリックスの特徴と機能

の グルコカリックス それは様々な種類の細胞、特にバクテリアやヒトの細胞の外側を覆う炭水化物濃縮層です。この保護コーティングは細胞にとっていくつかの重要な機能を果たします。.基本的に、グリコカリックスは、さまざまなタンパク質や脂質分子に結合した多糖鎖(糖)で構成されているため、それぞれ糖タンパク質や糖脂質と呼ばれる会合を形成しています。結果は水和する機能の繊維および粘着性があるネットワークです.真核細胞では、糖衣の組成が細胞認識に使用される要因となる可能性があります。. 一方、細菌細胞では、グリコカリックスは宿主の因子に対する保護層を提供し、実際、グリコカリックスの所有は感染を確立する細菌の能力に関連している。.ヒトでは、糖衣は血管内皮細胞および消化管の上皮細胞の膜に見られます. 一方、バクテリアグリコカリックスは個々の細胞やコロニーを囲み、いわゆるバクテリアバイオフィルム(biofilm)を形成します。.細菌中のグルコカリックスバクテリアグリコカリックスの構造的特徴と化学組成は種によって異なりますが、一般的にこの追加のコーティングは2つの形態のうちの1つになることができます:リムジン糖タンパク質分子が細胞壁と緩く結合している場合、糖衣は粘液層と見なされる. しかし、このタイプの糖衣で覆われているバクテリアは脱水や栄養素の損失から保護されています.カプセル多糖類が細胞壁により強く付着している場合、グリコカリックスはカプセルと見なされます. カプセルは粘着性のある粘稠度を有し、これは保護に加えて環境の固体表面への接着も容易にする。.カプセルを持つ細菌はカプセル化されていると見なされ、カプセルは免疫系の食作用性白血球を含む細菌を保護するため、一般的に高い病原性(病気を引き起こす能力)を持ちます。.ヒトのグルコカリックスヒトでは、糖衣は血管機能と消化器系にとって非常に重要です。.血管内皮のグルコカリックス血管は実際には細胞でできた小さな管です。管の中の細胞は内皮細胞と呼ばれ、絶えずそれらの上を流れる血圧に抵抗しなければなりません. これに抵抗するために、血管内皮細胞は粘液層を生成します。このグリコカリックスには、必要に応じて血液の凝固に関与する細胞が血管に付着するのを助ける酵素やタンパク質も含まれています。. 血管系におけるグリコカリックスの主な機能は、内皮の恒常性を維持することです.血管内皮におけるグリコカリックスの構造の変化は、血管内で血栓の形成を引き起こし、循環系を通る血流を妨げ、そしてこのように健康に有害な影響を及ぼし得る。. 消化管のグルコカリックス人間におけるグリコカリックスの2番目に最もよく説明された例は消化器系で見つけられます。小腸は私達が食べる食物から来る全ての栄養素を吸収する責任があります。. 栄養素を吸収する原因となる小腸の細胞は微絨毛と呼ばれる多くの小さなひだを持っています.微絨毛を構成する各細胞は、糖衣で覆われています。糖衣は、ムコ多糖(複合糖の長鎖)と糖タンパク質によって形成されています。. したがって、それは吸収のためのさらなる表面を提供し、そしてまたこれらの細胞によって分泌される食品消化の最終工程に必須である酵素を含む。.私たちが食べるたびに、腸の裏地を横切ることができる有害な物質を摂取する危険があります. したがって、消化機能と栄養素の吸収機能に加えて、腸管上皮の糖衣は有害な生成物を除去するための保護バリアとしても機能しなければなりません。.糖衣のその他の機能グリコカリックスはまた、感染および癌に対する防御、細胞接着、炎症の調節、受精および胚発生における他の機能も果たす。.参考文献:Costerton、J.W.、&Irvin、R.T。(1981)。自然界と疾病における細菌性糖衣. 微生物学の年次レビュー, 35, 299〜324.Egberts、H.J.A.、Koninkx、J.F.J.G.、Dijk、J.E.Van、Mouwen、J.M.V.V.、Koninkx、J.F.J.G.、Dijk、J.E.Van、およびMouwen、J.M.V.M.(1984)。小腸上皮の糖衣の生物学的および病理生物学的側面レビュー. 獣医学四半期ごと, 6(4)、186-199.Johansson、M.、Sjoevall、H.、&Hansson、G.(2013)。健康と疾患における消化管粘液系. ネイチャーレビュー消化器科&肝臓科, 10年(6)、352-361.Kapellos、G....

解糖の相と機能

の 解糖 または解糖は、グルコース分子が2分子のピルビン酸に分解されるプロセスです。エネルギーは解糖によって生成され、解糖はさまざまな細胞プロセスで身体によって使用されます.解糖は、この手順の発見者であったGustav EmbdenとOtto Fritz Meyerhofを記念して、Embden-Meyerhofサイクルとしても知られています。.解糖は細胞内、具体的には細胞質内にあるサイトゾル内で生じる。これは真核生物および原核生物の両方のあらゆる種類の細胞で生成されるため、これはすべての生物において最も広く普及している手法です。.これは、動物、植物、バクテリア、菌類、藻類、さらには原生動物さえもが解糖作用を受けやすいことを意味します。.解糖の主な目的は、その後、体の他の細胞プロセスで使用されるエネルギーを生成することです. 解糖は、そこから酸素または酸素の存在が必要である細胞性呼吸または好気性呼吸の過程が生じる最初の工程に対応する。.酸素が不足している環境の場合、解糖は発酵プロセスに寄与するため、重要な関与もあります。.索引1解糖の段階1.1エネルギー要求段階1.2エネルギー解放フェーズ2解糖の機能2.1神経保護3参考文献解糖の段階解糖は10段階の結果として発生します。これらの10の段階は、2つの主要なカテゴリーを決定することで、簡単に説明することができます。もう1つは、より多くのエネルギーが生成または放出されることです。.エネルギー必要量段階それは、グルコースから得られるグルコース分子から始まります。そして、それはグルコース分子とフルクトース分子を持っています.グルコース分子が分離されると、それはリン酸とも呼ばれる2つのリン酸基と結合します.これらのリン酸は、アデノシン三リン酸(ATP)、細胞のさまざまな活動や機能に必要とされる主要なエネルギー源の一つと考えられている要素に由来しています.これらのリン酸基の組み込みにより、グルコース分子は修飾され、そして別の名前をとる:フルクトース-1,6-ビスリン酸.リン酸はこの新しい分子内で不安定な状況を生み出し、それは結果としてそれが二つの部分に分けられるということをもたらす。. 結果として、2つの異なる糖が生じ、それぞれがリン酸化特性と3つの炭素を持つ. これら2つの糖は同じ塩基を持っていますが、それらはお互いを違うものにする特性を持っています. 最初のものはグリセルアルデヒド-3-リン酸と呼ばれ、解糖プロセスの次の段階に直接進むものです.生成される2番目の3炭素リン酸糖は、頭字語DHAPで知られているジヒドロキシアセトンリン酸と呼ばれます。それはまたそれがプロセスから生成された最初の糖と同じ成分になった後に解糖の次のステップに参加します:グリセルアルデヒド-3-リン酸.ジヒドロキシアセトンホスフェートのグリセルアルデヒド-3-ホスフェートへのこの変換は、細胞のサイトゾルに位置し、グリセロール-3-ホスフェートデヒドロゲナーゼと呼ばれる酵素を介して生成される。この変換プロセスは「グリセロールリン酸シャトル」として知られています。.そして、一般的には、解糖の第一段階は2分子のトリオースホスフェートにおけるグルコース分子の修飾に基づいていると言える。酸化が起こらない段階です.前記工程は反応と呼ばれる5つの工程からなり、各工程はそれ自身の特異的酵素によって触媒される。準備段階またはエネルギー要件の5つのステップは次のとおりです。第一歩解糖の最初のステップは、グルコースのグルコース-6-リン酸への変換です。この反応を触媒する酵素はヘキソキナーゼです。ここで、グルコース環はリン酸化されています.リン酸化は、ATP由来の分子にリン酸基を付加することからなる。結果として、解糖のこの時点で、1分子のATPが消費されています.反応は酵素ヘキソキナーゼ、多くの6要素のリング状グルコース構造のリン酸化を触媒する酵素の助けを借りて起こります.ATP分子中のリン酸基の負電荷を保護するために原子マグネシウム(Mg)も介入する。.このリン酸化の結果、グルコース-6-リン酸(G6P)と呼ばれる分子が生まれます。これは、グルコースの炭素6がリン酸基を獲得するためです。.第二段階解糖の第二段階は、グルコース-6-リン酸のフルクトース-6-リン酸(F6P)への変換を含む。この反応は酵素ホスホグルコースイソメラーゼの助けを借りて起こる。.酵素の名前が示すように、この反応は異性化効果を伴います.反応は、炭素 - 酸素結合の変換を含み、五員環の六員環を修飾する。.最初の炭素が環の外側になるように、6員環を開いてから閉じると、再編成が行われます。.第三段階解糖の第3段階では、フルクトース-6-リン酸はフルクトース-1,6-二リン酸(FBP)に変換されます。.解糖の最初のステップで起こる反応と同様に、ATPの2番目の分子はフルクトース-6-リン酸の分子に付加されるリン酸基を提供します。.この反応を触媒する酵素はホスホフルクトキナーゼです。ステップ1のように、マグネシウム原子は負電荷を保護するのを助けるために含まれています.第4ステップ酵素アルドラーゼは、フルクトース1,6-ビスホスフェートを互いに異性体である2つの糖に分割します。これらの2つの糖は、ジヒドロキシアセトンリン酸とグリセルアルデヒド三リン酸です。.この段階では、フルクトース-1,6-二リン酸(FBP)の切断を触媒して2つの3-炭素分子を生成する酵素アルドラーゼを使用します。これらの分子の1つはグリセルアルデヒド三リン酸と呼ばれ、もう1つはリン酸ジヒドロキシアセトンと呼ばれます.ステップ5酵素三リン酸イソメラーゼは急速に分子のジヒドロキシアセトンリン酸およびグリセルアルデヒド三リン酸を相互浸透させる。グリセルアルデヒドホスフェートは除去されおよび/または次の解糖段階で使用される.グリセルアルデヒド三リン酸は解糖経路で続く唯一の分子である。その結果、生成されたすべてのジヒドロキシアセトンリン酸分子の後に酵素トリホスフェートイソメラーゼが続き、これがグリセルアルデヒドトリホスフェート中のジヒドロキシアセトンホスフェートを再配列して解糖を継続することができる。.解糖経路のこの時点では、3つの炭素の2つの分子がありますが、グルコースはまだ完全にピルビン酸に変換されていません. エネルギー解放フェーズ最初の段階で生成された2つの3炭素糖分子は、今度は別の一連の変換を受けます。以下に説明するプロセスは、各糖分子に対して2回生成されます。.そもそも、分子のうちの1つは2つの電子と2つのプロトンを取り除き、この放出の結果としてもう1つのリン酸が糖分子に追加されます。得られる成分は1,3-ビホスホグリセレートと呼ばれる.次に、1,3-ビホスホグリセリン酸はリン酸基の1つを取り除きます。. この時点でエネルギーが解放されます。このリン酸の放出から生じる分子は3-ホスホグリセリン酸と呼ばれます.3-ホスホグリセレートはそれと同等の他の要素となるが、分子構造に関しては一定の特徴を有する。この新しい元素は2-ホスホグリセリン酸です.解糖プロセスの最後から2番目のステップでは、水分子の喪失の結果として、2−ホスホグリセリン酸がホスホエノールピルビン酸に変換される。.最後に、ホスホエノールピルビン酸は別のリン酸基を除去します。これはATP分子の創製、したがってエネルギーの放出も含みます。. リン酸を含まない、ホスホエノールピルビン酸は、ピルビン酸分子を生成します。. 解糖の終わりに、2つのピルビン酸分子、4つのATPおよび2つのニコチンアミドアデニンジヌクレオチド水素(NADH)が生成され、後者は体内でのATP分子の生成を促進する。.すでに見たように、残りの5つの反応が起こるのは解糖の後半です。この段階は酸化的としても知られています.さらに、特定の酵素が各工程に介在し、そしてこの段階の反応は各グルコース分子につき2回起こる。 5段階のメリットまたはエネルギー解放フェーズは次のとおりです。 第一歩この工程において、2つの主な事象が起こり、そのうちの1つは、補酵素ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド(NAD)によってグリセルアルデヒド三リン酸が酸化されることである。そして他方で、分子は遊離リン酸基の付加によりリン酸化される。.この反応を触媒する酵素はグリセルアルデヒド三リン酸デヒドロゲナーゼです。.この酵素は適切な構造を含み、分子をニコチンアミドアデニンジヌクレオチドがグリセルアルデヒド三リン酸から水素を抽出し、NADをNADデヒドロゲナーゼ(NADH)に変換できるような位置に分子を保持します。.次にリン酸基はグリセルアルデヒド三リン酸分子を攻撃し、それを酵素から遊離させて1,3ビスホスホグリコレート、NADHおよび水素原子を生成する。.第二段階この段階で、1,3ビスホスホグリセレートは酵素ホスホグリセレートキナーゼによってトリホスホグリセレートに変換される。.この反応は出発物質からのリン酸基の喪失を含む。リン酸は、最初のATP分子を生成するアデノシン二リン酸分子に移動します.実際には2分子の1,3ビホスホグリセレートが存在するので(解糖の段階1から3炭素の2つの生成物が存在したので)、2分子のATPが実際にこの工程で合成される。.このATPの合成により、使用されたATPの最初の2つの分子はキャンセルされ、解糖のこの段階までATPの0分子のネットワークを引き起こす。.やはり、マグネシウム原子がATP分子のリン酸基中の負電荷を保護するために関与していることが観察される。.第三段階この工程は、3-ホスホグリセレート分子中のリン酸基の位置の単純な転位を含み、それはそれを2ホスホグリセレートに変換する。.この反応の触媒作用に関与する分子は、ホスホグリセリン酸ムターゼ(PGM)と呼ばれる。ムターゼは、ある分子のある位置から別の位置への官能基の転移を触媒する酵素です。.反応機構は、最初に3ホスホグリセレートの2 '位に追加のホスフェート基を付加することにより進行する。次に、酵素は3 '位からホスフェートを除去し、2'ホスフェートのみを残して、2ホスホグリセレートを得る。このようにして、酵素はその元のリン酸化状態にも回復する.第4ステップこの工程は、ホスホグリセリン酸のホスホエノールピルビン酸(PEP)への変換を含む。反応はエノラーゼ酵素によって触媒される.エノラーゼは一群の水を除去するかまたはホスホグリセリン酸を脱水することにより作用する。酵素のポケットの特異性は、残りのリン酸結合が非常に不安定になるように基質中の電子を再配列させることを可能にし、したがって次の反応のために基質を調製する。.ステップ5解糖の最終段階は酵素ピルビン酸キナーゼの助けを借りてホスホエノールピルビン酸をピルビン酸に変換する.酵素の名前が示唆するように、この反応はリン酸基の転移を含む。ホスホエノールピルビン酸の2...

嫌気的解糖反応と発酵経路

の 嫌気性解糖 または嫌気性は、酸素の不在下でグルコースを分解するために多くの種類の細胞によって使用される異化経路である。すなわち、好気的解糖の場合のようにグルコースは二酸化炭素および水に完全には酸化されないが、発酵生成物は生成される。.それは酸素の存在なしで起こるので嫌気的解糖と呼ばれ、それは他の場合には解糖生成物の処理から大量のエネルギーが生成されるミトコンドリアの輸送鎖における最終電子受容体として機能する。. 生物に応じて、嫌気性状態または酸素の欠如は、グルコースの異化によって生成されたピルビン酸から、乳酸(例えば、筋肉細胞)またはエタノール(酵母)の生産をもたらします.その結果、好気的解糖中に得られる8モルの(解糖相のみ)と比較して、処理されるグルコース1モル当たり2モルのATPしか生成されないので、エネルギー効率は劇的に低下する。.ATP分子の数の違いは、好気的解糖で起こることとは反対に、追加のATPを生成しないNADHの再酸化と関係があり、各NADHについて、3分子のATPが得られる。.索引1反応2発酵ルート2.1乳酸の生産2.2エタノール生産3好気性発酵4解糖とがん5参考文献反応「嫌気性」という用語は解糖経路の後に起こること、すなわち生成物および反応中間体の運命についてより多くを指すので、嫌気性解糖は好気的解糖から全く離れていない。. したがって、10種類の酵素が嫌気的解糖の反応に関与しています。1-ヘキソキナーゼ(HK):各グルコース分子につき1分子のATPを使用する。それはグルコース6リン酸(G6P)およびADPを作り出す。反応は不可逆的であり、マグネシウムイオンを保証する. 2−ホスホグルコースイソメラーゼ(PGI):G6Pをフルクトース6−リン酸(F6P)に異性化する。. 3−ホスホフルクトキナサ(PFK):各F6Pに対して1分子のATPを用いてF6Pをフルクトース1,6−ビスホスフェート(F1.6 − BP)にリン酸化する。この反応もまた不可逆的である。. 4−アルドラーゼ:F1.6 − BPの分子を切断し、そしてグリセルアルデヒド3−ホスフェート(GAP)およびジヒドロキシアセトンホスフェート(DHAP)を生成する。. 5-トリオースリン酸イソメラーゼ(TIM):DHAPとGAPの相互変換に参加. 6-グリセルアルデヒド3-リン酸デヒドロゲナーゼ(GAPDH):2分子のNADを使用+ と2分子の無機リン酸(Pi)がGAPをリン酸化し、1,3-ビホスホグリセリン酸(1,3-BPG)と2 NADHを生成. 7-ホスホグリセリン酸キナーゼ(PGK):2分子のADPの基質レベルでのリン酸化により2分子のATPを生成する。それはリン酸基供与体として1,3 − BPGの各分子を使用する。 2分子の3-ホスホグリセレート(3PG)を製造. 8-ホスホグリセレートムターゼ(PGM):3PG分子を再配置して、より高いエネルギーを有する中間体、2PGを生じさせる。. 9-エノラーゼ:2PGから最初の脱水によってホスホエノールピルビン酸(PEP)を生成する.10-ピルビン酸キナーゼ(PYK):ホスホエノールピルビン酸は、ピルビン酸を形成するためにこの酵素によって使用されます。反応は、ホスホエノールピルビン酸の2位にあるリン酸基のADP分子への移動を含む。各グルコースにつき2個のピルビン酸と2個のATPが産生される.発酵ルート発酵は、エネルギーを得るために、グルコースや他の栄養素が酸素の不在下で分解されることを示すために使用される用語です。.酸素の不在下では、電子輸送鎖は最終受容体を有さず、それ故、ATPの形で大量のエネルギーを生じる酸化的リン酸化は起こらない。 NADHはミトコンドリア経路ではなくATPを産生しない代替経路を通して再酸化される. 十分なNADがない+ GAPへのリン酸の移動にはこの補因子の同時減少が必要なため、解糖経路は停止する.いくつかの細胞は嫌気性生物の期間を克服するための代替のメカニズムを持っており、そして一般的にこれらのメカニズムはある種の発酵を含む。それとは反対に、他の細胞はそれらの生存のために発酵過程にほぼ独占的に依存する.多くの有機体の発酵経路の産物は、人間にとって経済的に関連があります。例としては、嫌気性菌におけるいくつかの酵母によるエタノールの生産、およびヨーグルトの生産に使用される乳酸菌による乳酸の形成があります。.乳酸の生産酸素の不在下での多くのタイプの細胞は、乳酸脱水素酵素複合体によって触媒される反応のおかげで乳酸を生産します。そして、それはピルビン酸の炭素とGAPDH反応で生産されるNADHを使います. エタノール生産ピルビン酸は、ピルビン酸デカルボキシラーゼによってアセトアルデヒドとCO2に変換されます。その後、アセトアルデヒドはアルコールデヒドロゲナーゼによって使用され、エタノールを生成してNAD分子を再生することによって還元されます。+ このように入る各ピルビン酸分子について. 好気性発酵嫌気的解糖は、その主な特徴として、最終生成物がCOに対応しないという事実を有する2...

好気性解糖反応と解糖中間体の運命

の 好気性解糖 それは、高酸素濃度の条件下であっても、そしてエネルギー効率の低下にもかかわらず、「発酵」生成物の形成に向けて酸化的リン酸化によって処理されない過剰のグルコースの使用として定義される。.それは一般に、グルコースおよび酸素の消費量が多い、高い増殖速度を有する組織に見られる。これの例は、癌腫瘍細胞、哺乳動物の血液のいくつかの寄生細胞、そして哺乳動物の脳のいくつかの領域の細胞でさえある。. グルコースの異化作用によって抽出されたエネルギーは、さまざまな代謝経路の下流で使用されるATPおよびNADHの形で保存されます。.好気的解糖の間、ピルビン酸はクレブス回路および電子伝達系に向けられるが、それはまた、乳酸の形成で終わるATPのさらなる生成なしにNAD +の再生のための発酵経路によっても処理される。.好気性または嫌気性解糖は、グリコソームとして知られる特殊な解糖オルガネラを有するトリパノソーマなどの生物を除いて、主に細胞質ゾルで起こる。.解糖は最も知られている代謝経路の一つです。それは骨格筋細胞の経路を研究したGustav EmbdenとOtto Meyerhofによって1930年代に完全に調合されました。しかし、1924年以来、好気性解糖はワールブルク効果として知られています。.索引1反応1.1エネルギー投資段階1.2エネルギー回収段階2解糖中間体の行き先3参考文献反応グルコースの好気的異化は、酵素的に触媒作用を受ける10段階で起こる。多くの著者は、これらのステップはエネルギー投資の段階に分けられていると考えています。それは仲介者の自由エネルギーの含有量を増やすことを目的としています。. エネルギー投資フェーズヘキソキナーゼ(HK)触媒によるグルコースのグルコース6‐りん酸への1‐りん酸化この反応では、リン酸基供与体として作用する1分子のATPが各グルコース分子に対して反転する。それはグルコース6-リン酸(G6P)とADPを生成し、そして反応は不可逆的である.その酵素は、その機能のために完全なMg - ATP 2 - の形成を必然的に必要とし、それがマグネシウムイオンに値する理由である。.G6Pのフルクトース6-リン酸(F6P)への2-異性化。それはエネルギー消費を含まず、ホスホグルコースイソメラーゼ(PGI)によって触媒される可逆反応である。.ホスホフルクトキナーゼ-1(PFK-1)を触媒とするF6Pのフルクトース1,6-ビスリン酸への3-リン酸化。 ATP分子がリン酸基供与体として使用され、そして反応の生成物はF1.6 − BPおよびADPである。そのΔGの値のおかげで、この反応は不可逆的である(反応1と全く同じ)。.ケトースであるジヒドロキシアセトンホスフェート(DHAP)とアルドースであるグリセルアルデヒド3‐ホスフェート(GAP)中のF1.6 ‐ BPの4‐触媒分解アルドラーゼ酵素はこの可逆的アルドール縮合の原因である.5-トリオースリン酸イソメラーゼ(TIM)はトリオースリン酸の相互変換の原因である:追加のエネルギー入力なしでDHAPとGAP.エネルギー回収段階1 − GAPは、グリセルアルデヒド3−リン酸デヒドロゲナーゼ(GAPDH)によって酸化され、これはリン酸基のGAPへの転移を触媒して1,3−ビホスホグリセリン酸を形成する。この反応では、グルコース1分子あたり2つのNAD...

糸球体マイコタの特徴、分類学、栄養、生息地、繁殖

の 糸球体真菌症 それらは植物の根と結びついた共生真菌です。それらは、外生菌根病の一種であるアーバスキュラー菌根を構成します。 4億1000万年前の樹枝状菌根の化石記録が見つかっています。この共生関係が植物による陸域環境の定着を可能にした特徴の一つであったと考えられる.糸球体真菌症は、非隔壁菌糸体(偽細胞)を提示する。それらは一般的に低刺激性であり、無性生殖のみを有することを特徴とする。胞子は根にコロニーを形成するまで土壌中で発芽し、その後それらは樹状突起と小胞を形成する。アーバスキュールは植物栄養素をとる分岐菌糸であり、小胞は脂質貯蔵構造である. Glomeromycotaの種は、コケ植物と維管束植物の共生であり、多様な気候条件で地球全体に分布しています。 Archaeosporalesオーダーのメンバーは、シアノバクテリアと共生する.現在、約214種の糸球体真菌が知られており、4つの次数、13の家族および19の属に分類されている。これらは1842年に初めて観察され、厚い壁の胞子の存在によって、ZygomycotaのEndogonaceae科に発見されました。その後、分子研究に基づいてXXI世紀の初めに新しいフィラム(Glomeromycota)に位置していました.索引1一般的な特徴1.1生息地1.2生き方1.3生殖1.4菌糸体と栄養1.5仮説システム2系統学と分類学2.1注文3栄養3.1共生者間の関係4生殖4.1ホストの植民地化5ライフサイクル6生態学的および経済的重要性7真菌Glomeromycotaの例:グロムス属8参考文献一般的な特徴これらの真菌は多細胞性であり、そして非隔壁菌糸(偽細胞)を形成する。これらの菌糸は根の細胞の内側で成長することができます(細胞内)) またはこれらの間(細胞間).生息地糸球体真菌症は世界中に分布しており、地球のほぼすべてのバイオームを占めています。それらは熱帯の生態系においてより豊富で多様である傾向があります.最も多い種はアジアにあり、南アメリカがそれに続きます。これまでに南極で見つかったのは3つの種だけです.それらは、熱帯林から砂漠まで、作物に関連した、そしてより多くの陸上の自然生態系に関連した、邪魔された環境に存在する可能性がある.このグループの種の40%以上は国際的で、26%だけが流行しています、残りは選言的な分布をしています. 生き方糸球体真菌は絶対共生菌であり、すなわち、それらは他の生物と共生することを必要とする。.それらは植物の根と結合し、(植物根細胞内の真菌菌糸と共に)内生菌根を形成する。これは両方の種に利益をもたらします。真菌および関連植物への. 葉状糸球体に属する真菌は病原性の寄生虫ではない、彼らは病気を引き起こさない、または他の生物に有害な影響を与えない.生殖糸球体真菌菌は性的繁殖を示さない。それらは、不都合な環境条件に対する耐性の胞子であるクラミド胞子を介して無性生殖的にのみ繁殖する。.これらの真菌は、それらが定着した植物の根の断片とともに、それらの菌糸体(一連のフィラメントまたは菌糸)の断片化を通して分散される。それらはまた、クラミド胞子を通して分散する。.菌糸体と栄養Glomeromycota真菌の菌糸体または一連のフィラメントは中心生殖細胞です。つまり、菌糸には中隔も中隔もなく、細胞には多くの核があります.菌糸はキチンを含む細胞壁を持ち、それが硬さを与えます。この剛性と硬さは植物の根の細胞への浸透を促進します.真菌の菌糸体は、根の内側(根内菌糸体、内生菌根を形成する)および根の外側(根外菌糸体)にも発生する。植物の共生真菌根連合は菌根と呼ばれます.真菌菌糸体糸球体真菌症はまた、根の皮質細胞(または表皮の下に位置する皮質細胞)を貫通し、樹状突起および小胞と呼ばれる構造を形成する能力を有する。.アーバスキュールは、植物の根から栄養素を吸収する吸器または特殊な菌糸によって形成されます。この体液性菌糸は非常に分岐しており、細胞内(根細胞内)に発達します。.2つの共生生物(植物と真菌)の間の栄養素の交換は、樹木の茂みの中で行われます.真菌は植物に多量の栄養素、特にそれが効率的に土壌から摂取するリン(P)を供給します。これらの植物の主要栄養素を植物に供給するために、真菌は根と関連しているがそれの外部で成長する、根外菌糸体を使用する。植物はそれが光合成のおかげで作り出した糖(炭水化物)を真菌に供給します.いくつかのGlomeromycota菌類は、それらが脂質(脂肪)を貯蔵するバルーン形の構造である小胞を予備物質として持っています. 菌糸体システム菌糸体の系(菌糸の集合)は、内部の菌糸体(根の組織内)と外部の菌糸体(これらは土壌の表面に広がっている)で構成されています。.外部菌糸体は分岐している。これらは、生態系内の異なる種の植物の根を相互につなぐネットワークを形成します。.内部菌糸体には2種類の菌糸があります。タイプ パリ それらは細胞内でらせん形をしているだけで、タイプのものは アラム それらは主に細胞間です.細胞内菌糸は分岐して樹状突起(感染細胞の体積の35%以上を占める分岐した菌糸)を形成します。これらは短命であり、共生者間の栄養交換の場所です。.いくつかのGlomeromycotaグループでは、菌糸の頂点に形成し栄養素を蓄積する構造である小胞が存在します.胞子は厚くて多核の壁を持つ無性である。核は通常遺伝的に異なります(異核核生物). 系統学および分類学最初の糸球体真菌症は19世紀に観察され、厚い壁の胞子が存在するためにZygomycetesクラスに属しました。 1990年代の間に、すべてのアーバスキュラー菌根菌は独特の形態学的特徴を持つ絶対共生生物であると決定されました.2001年に、Glomeromycota edgeは形態学的、生化学的および分子的特性に基づいて確立されました。これは、サブ王国ディカリヤの兄弟グループです。.ご注文それは4つの順序に分けられます:Archeosporales、Diversisporales、GlomeralesおよびParaglomerales。これらは13の科、19の属および222の種から成り立っています。.古細菌は、シアノバクテリアまたはアーバスキュールを有する菌根と内部共生体を形成し、それらの胞子は無色である。それは3つの家族とおよそ5つの種によって形成されます.Diversisporalesはアーバスキュールを提示し、小胞を形成することはほとんどありません。 8家族と約104種が記載されています.Glomeralesは最大のグループです。それは様々な形態を持つ樹状突起、小胞および胞子を提示する。 2家族と性別で構成されています グロムス 約74種で最大です....

グロボシドの構造、生合成、機能および病理

の グロビドシド は、スフィンゴ脂質の不均一系に属する一種のスフィンゴ脂質であり、それらの構造中に、B-グリコシド結合によってセラミド骨格に結合した複雑な構造のグリカンからなる極性基を有することを特徴とする。.それらは、一般形Galα4Galβ4GlcβCerの中心構造の存在によって「バルーン」シリーズのスフィンゴ糖脂質内に分類され、そして一般的にそれらの命名法は極性頭部の糖残基の数および種類に基づく。. 他のスフィンゴ脂質とは異なり、グロボシドは多くの哺乳動物の非神経性全身器官の細胞膜の正常な構成要素です。例えば、腎臓、腸、肺、副腎および赤血球.全ての膜脂質と同様に、グロビドは脂質二重層の形成および秩序化において重要な構造的機能を有する。.しかしながら、それらの酸性またはリン酸化対応物とは異なり、グロボースの役割はシグナル伝達分子の産生に関連しているのではなく、むしろ原形質膜における複合糖質の一部としてのそれらの関与に関連している。.索引1つの構造2生合成2.1複雑さの追加3場所4つの機能5関連病理5.1ファブリー病5.2サンドホフ病6参考文献構造それらは、スフィンゴ糖脂質群の他のメンバーといくつかの構造的および機能的類似性を共有する:セレブロシド、ガングリオシドおよびスルファチド。その中でも、主骨格の組成とその代謝の副産物. しかしながら、グロボシドはそれらの炭水化物極性基の電荷に関して酸性スフィンゴ糖脂質(例えばガングリオシド)とは異なる。なぜならそれらは細胞外マトリックスの一部としてのそれらの機能に対して強い意味を有するように思われる。.これらの極性頭部基は通常2つより多い糖分子を有し、その中で一般的にはD-グルコース、D-ガラクトースおよびN-アセチル-D-ガラクトサミンであり、そしてより少ない程度ではフコースおよびC. N-アセチルグルコサミン.他のスフィンゴ脂質と同様に、グロボシドは、スフィンゴシン骨格に結合した脂肪酸の複数の組み合わせまたは親水性部分のオリゴ糖鎖の可能性のあるバリエーションのいずれかを考慮して、非常に多様な分子であり得る。.生合成この経路は小胞体(ER)でのセラミドの合成から始まります。まず、スフィンゴシン骨格は、L-セリンとパルミトイル-CoAの縮合によって形成されます。.セラミドは、セラミドシンターゼ酵素の作用によって後に生成され、これは、2位の炭素のスフィンゴシン骨格と別の脂肪酸-CoA分子とを縮合させる。.ERにおいてさえ、生成されたセラミドは、ガラクトース残基を付加してガラクトセラミドを形成すること(GalCer)によって修飾することができ、あるいは代わりにゴルジ複合体に輸送すること、またはセラミド転移タンパク質(CERT)の作用によって修飾することができる。 )または小胞輸送による.ゴルジ複合体では、セラミドをグリコシル化してグルコセラミド(GlcCer)を生成することができます.複雑さの追加GlcCerは初期ゴルジ体の細胞質表面で産生される。それはそれから複合体の内腔側に輸送され、続いてより複雑なスフィンゴ糖脂質を生成する特定のグリコシダーゼ酵素によってグリコシル化される。.すべてのスフィンゴ糖脂質の共通の前駆体は、GalCerまたはGlcCerからのグリコシルトランスフェラーゼの作用によってゴルジ複合体において合成される。. これらの酵素は、適切なヌクレオチド糖から特定の炭水化物を移動させます:UDP-グルコース、UDP-ガラクトース、CMP-シアル酸など。.GlcCerがゴルジ小胞輸送系を通過すると、それはガラクトシル化されてラクトシルセラミド(LacCer)を生成する。 LacCerは、他のスフィンゴ糖脂質の前駆体がそこから合成される分岐点、すなわち、より中性の極性糖が後で加えられる分子である。これらの反応は特定のグロビドシドシンターゼによって触媒される. 場所これらの脂質は主に人間の組織にあります。多くのスフィンゴ糖脂質と同様に、グロボースは多くの細胞の原形質膜の外側に濃縮されています。.それらは、それらが細胞表面糖脂質の主なタイプを代表するヒト赤血球において特に重要である。.さらに、上記のように、それらは多くの非神経臓器、主に腎臓の原形質膜の一連の複合糖質の一部である。.機能グロボシドの機能は今日まで完全には解明されていないが、いくつかのガングリオシドによって引き起こされるこれらの事象の抑制とは対照的に、いくつかの種は細胞増殖および運動性を高めることが知られている。.グリコシル化テトラグロボシド、Gb4(GalNAcβ3Galα4Galβ4GlcβCer)は、細胞接着プロセス中の赤血球の構造的障害の部位感受性認識に働く. 最近の研究は、癌細胞株におけるERKタンパク質の活性化におけるGb4の関与を決定しており、これはそれらが腫瘍開始への関与を意味し得る。これらのタンパク質は、マイトジェン活性化プロテインキナーゼ(MAPK)のシグナル伝達カスケードに属し、それらは、Raf、MEKおよびERKの要素からなる。.その関与は、志賀家系のいくつかの細菌毒素、特にCD77としても知られるGb3グロボース(Galα4Galβ4GlcβCer)の受容体として報告されており、未成熟B細胞において発現される。 HIV接着因子(gp120)の受容体としても使用され、特定の種類の癌やその他の疾患に影響があるようです。.関連病理ヒトには数多くの種類のリピドーシスがあります。グロボシドとその代謝経路は、特に2つの疾患、ファブリー病とサンドホフ病に関連しています.ファブリー病臍帯に複数の紫色の斑点がある患者で初めて見られる、性に関連する遺伝性の全身性疾患を指します。腎臓、心臓、眼、四肢、消化器系や神経系の一部などの臓器に影響を与えます。.それは、組織中のこれらの糖脂質の蓄積を引き起こす、トリヘキソシセラミド、グロビドおよびガングリオシドの異化の中間体の加水分解の原因である、酵素セラミドトリヘキソシダーゼの代謝欠陥の産物である。.サンドホフ病この病状は、ガングリオシドの代謝に関連するTay-Sachs病の変種として最初に記載されたが、これはまた、内臓におけるグロビドの蓄積を示す。それは次第にニューロンと脊髄を破壊する常染色体劣性パターンを持つ遺伝性疾患です.それは酵素βのAおよびB形態の不在と関係がある。-N-遺伝子の変異によるアセチルヘキソサミニダーゼ HEXB. これらの酵素は、いくつかのスフィンゴ糖脂質の分解ステップの1つを担います。.参考文献Bieberich、E.(2004)。癌および幹細胞におけるスフィンゴ糖脂質代謝と細胞運命決定の統合:レビューと仮説. 複合糖質ジャーナル, 21, 315〜327.Brady、R.、Gal、A.、Bradley、R.、Martensson、E.、Warshaw、A.、およびLaster、L.(1967)。ファブリー病の酵素的欠陥. ニューイングランドジャーナルオブメディスン, 276(21)、1163-1167.D'Angelo、G.、Capasso、S.、Sticco、L.、&Russo、D.(2013)。スフィンゴ糖脂質:合成と機能. FEBSジャーナル,...